Introdução ao Estudo Bioquímico de Alimentos

FARA81 Bioquímica e Análise de Alimentos I Profa Dra Alini Fricks Introdução ao Estudo Bioquímico de Alimentos Desde a colheita passando pelo processamento desenvolvimento de embalagem e novos produtos controle de qualidade preservação até digestão ocorrem transformações químicas e bioquímicas que devem ser consideradas na elaboração do alimento para que se garanta a sua qualidade nutricional segurança do consumidor e viabilidade de mercado Reações Químicas x Reações Bioquímicas Com enzima Sem enzima Alimentos Matrizes orgânicas complexas Carboidratos Proteínas Lipídeos Pigmentos Água Transformações Bioquímicas Cor Sabor Aroma Textura PrevenirRetardar alterações indesejáveis Otimizar alterações desejáveis Corrigir Viabilidade Segurança Aceitabilidade no mercado Exemplos Leite sem lactose ou suplementação com lactase Suplementos de αgalactosidase produzida por Aspergillus niger para diminuir a produção de gases com a ingestão de leguminosas Controle da ação da urease em peixes tornandoos mais palatáveis Uso de pectinases na indústria de sucos Uso de Proteases no amaciamento de carnes Controle do nível de etileno para inibição do amadurecimento de bananas Resfriamento de peixes para minimização da produção de histamina Embalagens inteligentes 1 Carboidratos São a base da dieta Oxidação de carboidratos via metabólica fornecedora de energia Quando polimerizados estes carboidratos funcionam como elementos estruturais e elementos protetores lubrificantes Classificação A Monossacarídios Sabor doce Solúvel em água 1 unidade de Polihidroxialdeídos ou polihidroxicetonas Podendo ser então uma aldose ou uma cetose Característica importante Quiralidade nos carbonos nos quais a hidroxila está ligada Numerosos estereoisômeros na natureza Nº de estreoisômeros 2n D e L Aldoses com mais que 4 carbonos sofrem ciclização em sol aquosa Carbonila forma lig covalente com hidroxila Hemiacetais No caso da glicose anéis de 6 membros piranoses O carbono referente ao aldeído quando ocorre a ciclização é chamado de carbono anomérico alfa e beta anéis de 5 membros furanoses Monossacarídios podem agir como agentes redutores Ex Glicose Teste de Fehling Reação com íon cúprico é possível saber a quantidade de açúcar pela quantidade de ag oxidante cobre reduzido Precipitado vermelho pela redução do Cu B Dissacarídeos Ligação glicosídica Ligação Covalente Dissacarídeos maltose lactose sacarose Condensação Reação entre a OH e carbono anomérico do hemiacetal Ligações glicosídicas são facilmente hidrolisadas em presença de ácidos Maltose e lactose Teste de Fehling positivo Pois possuem carbonos anoméricos livres São açúcares redutores Lactose D galactose Dglicose Leite Açúcar redutor Sacarose D glicose Dfrutose vegetais Açúcar não redutor não possui carbono anomérico livre Trealose D glicose Dglicose insetos Açúcar não redutor não possui carbono anomérico livre C Polissacarídios ou Glicanos Formados pela ligação de várias unidades monossacarídicas A identidade de um polissacarídeo depende de sua unidade monomérica do tipo de ligação que unem essas unidades do comprimento das cadeias da ramificação das cadeias Homossacararídios amido e glicogênio armazenamento de monossacarídeos empregados como combustíveis pela célula Celulose e quitina Heterossacarídios Peptidioglicano do envoltório das bactérias Homossacarídeos armazenamento de combustível Grânulos de amido células vegetais Grânulos de glicogênio células animais Altamente hidratados Polímeros de amilose e pectina Cadeias longas não ramificadas de Dglicose na configuração α Cadeias ramificadas a cada 24 unidades Polímeros de subunidades de glicose altamente ramificado a cada 8 a 12 unidades ocorrem ramificações e compacto Encontrado em abundância no fígado hepatócitos músculos Nestes grânulos encontramse também as enzimas responsáveis pela sua degradação Homossacarídeos Funções estruturais Pectina Celulose fibrosa resistente e insolúvel e água parede celular de vegetais Homopolissacarídeo linear sem ramificação Unidade monomérica Dglicose As unidades de glicose tem configuração do carbono anomérico β o que confere características diferenciadas à lig glicosídicas Celulose não é digerida e não vira energia pois os animais não possuem enzimas que hidrolisem as ligações glicosídicas da celulose Heterossacarídeos Ágar polímero de agarose propriedade de formar gel gel de agarose Metabolismo de açúcares é crucial na elaboração de diversos alimentos rigor mortis carnes e peixes coagulação do leite Chucrute e vegetais fermentados Bebidas alcoólicas Panificação Pectina Agente cimentante Coesão entre as células Transformações Bioquímicas Açúcares em Alimentos Estrutura Pectinas Unidades de ácido galacturônico GalA que pode estar ou não metilesterificado unidas por ligações glicosídicas Ácidos pécticos sem metoxilação Glicosilação em GalA ramnose arabinose e galactose Biodegradação de pectina Ativação por temperatura Via enzimática Resultado alteração textural lanosidade polpa farinhenta Ruim Resultado alteração textural Sucos clarificados Bom Giberelinas ativam as enzimas hidrolíticas alfa e beta amilases e glicosidases Amido Ex Sacarificação malte Ex Xaropes de amido de milho 2 Proteínas Proteínas Macromoléculas biológicas mais abundantes A estrutura básica detém uma rede de aminoácidos organizados em sequências lineares ligados por ligações covalentes Diversidade de funções biológicas Os 20 aminoácidos 2 Proteínas Proteínas Cadeias de aminoácidos aa Ligação peptídica reação de condensação Oligopeptídeos Polipeptídeos PM 10000 Proteínas PM 10000 Ex Pentapeptídeo com 5 resíduos de aa Porque chamamos de resíduo Estrutura Tridimensional das Proteínas Transformações Bioquímicas Proteínas em Alimentos Postmortem a estrutura muscular se decompõe lentamente resultando em amaciamento desejável e eventual degradação indesejáveldeterioração Carnes Fibras musculares são compostas por miofibrilas que apresentam como unidade monomérica formadora os sarcômeros formados por Actina Miosina Proteases ou amaciamento Catepsinas Calpaínas Table 15 Proteases in Animal Tissues and Their Degradation Enzyme Reaction Aspartic proteases Pepsin A pepsin EC 34231 Preferential cleavage hydrophobic preferably aromatic residues in P1 and P1 positions Gastricisin pepsin C EC 34233 More restricted specificity than pepsin A high preferential cleavage at Tyr bond Cathepsin D EC 34235 Specificity similar to but narrower than that of pepsin A Serine proteases Trypsin a and btrypsin EC 34214 Cleavage to the Cterminus of Arg and Lys Chymotrypsin Chymotrypsin A and B EC 34211 Preferential cleavage Tyr Trp Phe Leu Chymotrypsin C EC 34212 Preferential cleavage Leu Tyr Phe Met Trp Gln Asn Pancreatic elastase pancreatopeptidase E pancreatic elastase I EC 342136 Hydrolysis of proteins including elastin Preferential cleavage Ala Plasmin fibrinase fibrinolysin EC 34217 Preferential cleavage Lys Arg higher selectivity than trypsin Enteropeptidase enterokinase EC 34219 Activation of trypsinogen by selective cleavage of Lys6Ile7 bond Collagenase Hydrolysis of collagen into smaller molecules Thiolcysteine proteases Cathepsin B cathepsin B1 EC 34221 Broad specificity ArgArg bond preference in small peptides Papain EC 34222 Broad specificity preference for large hydrophobic amino acid at P2 does not accept Val at P1 Fiacin ficin EC 34233 Similar to that of papain Bromelain EC 34224 Broad specificity similar to that of pepsin A γGlutamylhydrolase EC 342212 changed to 342199 Hydrolyzes γglutamyl bonds Cathepsin H EC 342216 Protein hydrolysis acts also as an aminopeptidase and endopeptidase notably clearing Arg bond Calpain1 EC 342217 changed to 342250 Limited cleavage of tropomin I tropomyosin myofibril Cprotein cytoskeletal proteins activates phosphorylase kinase and cyclicnucleotidedependent protein kinase Metalloproteases Procollagen Nproteinase EC 342114 Cleaves Npropeptide of procollagen chain α1I at ProGln and α1II and α2I at AlaGln Source Eskin 1990 Haard 1990 Lowrie 1992 HuffLoneran and Lonergan 1999 Gopakumar 2000 Jiang 2000 Simpson 2000 Greaser 2001 IUBMBNC website wwwiubmborg Transformações Bioquímicas Proteínas em Alimentos Leite κCasein Peptidases pH 47 Paraκcasein Glicopeptídeo similar à pepsina A Quimosina Referências BOBBIO F A BOBBIO P A Química do processamento de alimentos São Paulo Varela 2001 CECCHI H M Fundamentos teóricos e práticos em análise de alimentos São Paulo Editora Unicamp 2003 208p DAMODARAN S PARKIN K L FENNEMA O R Química de alimentos de Fennema 4ª ed Porto Alegre Artmed 2010 900p KOBLITZ M G B Bioquímica de Alimentos teoria e aplicações práticas Rio de Janeiro Guanabara Koogan 2010 242p LIMA U A AQUARONE E BORZANI W SCHMIDELL W Biotecnologia Industrial Processos Enzimáticos e Fermentativos Volume 3 Editora Edgard Blucher LTDA 2005 NELSON DL COX MM Princípios de Bioquímica de Lehninger 7ª ed São Paulo Artmed 2014 1312p