Bioquímica Básica: Enzimas e Vias Bioquímicas

BIOQUÍMICA BÁSICA ENZIMAS Vias bioquímicas VIAS BIOQUÍMICAS Existe um perfeito sincronismo para iniciar e interromper uma reação Enzimas atuam como ativadores d uma série de reações ou atuam como interruptores mantendo o equilíbrio e sincronismo entre as reações As reações necessitariam de muito tempo para ocorrer na ausência de enzimas Na célula ocorre diversas reações simultaneamente a temperatura e pressão constante Reação tempo E n e r g i a d e a t i v a ç ã o C6H12O6 O2 CO2 H2O E ac E a Ea energia de ativação E ac energia de ativação com catalizador Eac Ea As enzimas aceleram 1017 as reações reduzindo a energia de ativação necessária para alcançar o estado de transição da estrutura molecular As enzimas aceleram as reações reduzindo a energia de ativação necessária para alcançar o estado de transição da estrutura molecular Substrato possui conformação que permite ligação da enzima e ajuste do complexo enzimasubstrato A enzima ligase ao substrato modificando a conformação reduzindo a quantidade de energia para alterar sua estrutura O complexo enzimasubstrato requer baixa quantidade de energia de ativação para a molécula atingir o estado máximo da transição o qual se inicia a modificação da estrutura química do substrato Após a reação a enzima mantém sua estrutura e a capacidade para catalisar outra reação Complexo Enzimasubstrato Limite máximo de transição Produto ES Modelos Chavefechadura x Ajuste induzido Modelo encaixe induzido Valter T Motta Bioquímica básica Modelo Chavefechadura Valter T Motta Bioquímica básica ESTRUTURA DAS ENZIMAS Simples Constituído apenas por aminoácidos Ex pepsina e tripsina Conjugadas Cadeia polipeptídica associada ao componente não proteico denominado de cofator Cofator Iônico ou inorgânico Mg² Fe² Zn² Orgânico ou coenzima NAD FAD Vitaminas ESTRUTURA DAS ENZIMAS Holoenzima forma ativa da enzima conjugada polipeptídeo cofator Apoenzima forma inativa cofator desligado do polipeptídeo Exemplo Piruvato LDHNADHH Llactato Holoenzima Lactato desidrogenase NADHH polipeptídeo cofator Apoenzima Lactato desidrogenase Classes Tipo de reação catalisada 1 Oxidorredutases Transferência de elétrons íons híbridos ou átomos de H 2 Transferases Transferência de grupos funcionais 3 Hidrolases Reações de hidrólise transferência de grupos funcionais para a água 4 Liases Clivagem com formação de ligação dupla ou viceversa 5 Isomerases Transferência de grupos na molécula produzindo formas isoméricas 6 Ligases Condensação de compostos com utilização de energia da hidrólise do ATP ou de outro composto rico em energia OXIDOREDUTASES OU OXIRREDUTASES Desidrogenases redutases oxidases TRANSFERASES Transaminases ou aminotransferases Quinases ou cinases Transferência de grupamentos HIDROLASES Hidroxilases Glicosidades Peptidases Catalisam reações de hidrólise Um substrato origina dois produtos utilizam OH e H provenientes da H2O LIASES Um substrato origina dois produtos com surgimento de ligação dupla e ausência de hidrólise ou viceversa ISOMERASES Formação de isômeros LIGASES ác pirúvico ác oxalacético ATP ADPPi Condensação de compostos com formação de Ligações covalentes entre CC CS CO e CN com utilização de energia da hidrólise do ATP ou de outro composto com acúmulo de energia NOMENCLATURA NOME SISTEMÁTICO De acordo com o substrato e a classe da enzima Exemplo Glicose ATP Glicose 6 fosfato ADP Enzima Glicose ATP fosfotranferase NOMENCLATURA Desnaturação Temperatura C Taxa de Reações 0 10 20 40 50 60 b pH 2 4 6 8 10 Atividade Relativa pH Fonte Garrett Grishman 2000 Pepsina Papaína Acetilcolinesterase Tripsina c Concentração do substrato 2 4 6 8 10 Atividade Relativa pH Fonte Garrett Grishman 2000 Pepsina Papaína Tripsina Acetilcolinesterase d Concentração da enzima O comportamento gráfico é variável e distinto conforme o tipo de enzima disponibilidade do substrato cofatores e outros compostos que podem atuar na reação Normalmente o aumento da disponibilidade das enzimas aumenta a velocidade desde que o substrato esteja disponível e os inibidores em baixas concentrações ou inexistentes O excesso do produto da reação pode inibir a atividade da enzima Concentração dos substrato Velocidade das reações concentração do substrato para atingir ½ velo máxima Concentração dos substrato Velocidade das reações IMPORTÂNCIA DO ESTUDO DO KM IMPORTÂNCIA DO ESTUDO DO KM Centro ativo onde se liga ao seu substrato Centro alostérico ligase ao cofator ou outras substâncias diferente do substrato Enzima CAtiv CAlos Substrato a INIBIDORES REVERSÍVEL Ligase temporariamente ao inibidor I combina de forma rápida ou reversível com a enzima ou complexo enzima substrato ES Concentração dos substrato Velocidade das reações Inibidor Enzima Inibidor Enzima Substrato Substrato Concentração dos substrato Velocidade das reações Enzima Enzima Substrato Inib Enzima Inib Concentração dos substrato Velocidade das reações Enzima Substrato Inib Enzima Inib Substrato INIBIDORES ENZIMÁTICOS Efetor positivo Sem Efetor Efetor Negativo Enzima CAtiv CAlos Ef Ef Isoenzimas São isoméricas da enzima da enzima que realizam a mesma ação catalítica Constituídas por diferentes associações polipeptídicas Lactatodesidrogenase LDH 5 formas isoméricas formado por quatro cadeias polipeptídicas com dois tipos denominadas M e H Piruvato Lactato M M4 M M3H M M2H2 M M1H3 H4 M4 e M3H maior músculo KM p Piruvato H4 e MH3 maior coração KM p Lactato M4 e M3H H4 e MH3 Piruvato no músculo Lactato no coração